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MEMORIA

La materia al desnudo

La Unesco declaró a 2014 como el Año Internacional de la Cristalografía, la especialidad que más contribuyó a la conquista de premios Nobel

Modelo molecular de la penicilina, cuya estructura fue establecida por Dorothy Hodgkin en 1945

Science Museum London Modelo molecular de la penicilina, cuya estructura fue establecida por Dorothy Hodgkin en 1945Science Museum London

La representación del ADN mediante una doble hélice es una de las imágenes más conocidas que ha producido la ciencia en el siglo XX. El descubrimiento de la estructura de esa molécula ocurrió en 1953, en buena medida, gracias al trabajo de la biofísica Rosalind Franklin, que utilizó la técnica de difracción de rayos X para obtener la imagen. Esa historia es bastante conocida: Francis Crick y James Watson utilizaron los datos de Franklin ‒sin su conocimiento ni su aprobación‒ y redactaron el artículo pionero en 1953, que fue publicado por la revista Nature. La “fotografía” del ADN realizada por la investigadora inglesa es una de las vedettes de la cristalografía, cuyos métodos experimentales y teóricos comenzaron a ser desarrollados en 1895, con el descubrimiento de los rayos X a cargo el alemán Wilhelm Röntgen. La Unesco reconoció la importancia de esta ciencia básica y instituyó a 2014 como el Año Internacional de la Cristalografía.

“La cristalografía es el método que sirvió como base para mayor cantidad de trabajos ganadores del premio Nobel hasta la fecha, con un total de 29”, dice Iris Torriani, investigadora del Instituto de Física de la Universidad de Campinas (IFGW-Unicamp). En septiembre, el Laboratorio Nacional de Luz Sincrotrón (LNLS), en Campinas, será sede de una conferencia internacional cuyo tema será “Cristalografía biológica y métodos complementarios”, de la cual Torriani es una de las coordinadoras. Con nacionalidad argentina, aunque radicada en Brasil, ella trabaja con cristalografía desde 1974,  en la Unicamp. Algunas de sus investigaciones más destacadas se relacionan con el estudio de macromoléculas biológicas utilizando la técnica de difracción de rayos X de ángulo bajo, con instrumental desarrollado bajo su coordinación en el LNLS.

Los Bragg: el padre William Henry (der.) y su hijo Lawrence. Arriba, el difractómetro original

The Nobel Foundation Los Bragg: el padre William Henry (der.) y su hijo LawrenceThe Nobel Foundation

Después del descubrimiento de Wilhelm Röntgen, los físicos se abocaron al estudio de las propiedades y aplicaciones de los rayos X. En 1912, el alemán Max von Laue realizó un experimento denominado difracción, con el cual demostró que los rayos X se comportan de manera similar a las ondas electromagnéticas. Irradió un cristal y registró los rayos X transmitidos en una placa radiográfica. El resultado fue una placa con varios puntos ordenados simétricamente, el difractograma, el cual probaba la existencia de una red de difracción formada por el ordenamiento regular de los átomos en el cristal. Al aplicar cálculos matemáticos que utilizaban los datos observados en el difractograma ‒tales como los ángulos, las distancias entre los puntos y sus intensidades‒ fue posible determinar el ordenamiento regular de los átomos en un cristal. Es decir, se descubrió la estructura atómica del material irradiado. “Los rayos X y algunos conceptos matemáticos son las herramientas que nos indican dónde se encuentra cada átomo en las moléculas estudiadas”, explica Torriani.

En 1913, dos científicos, el inglés William Henry Bragg y su hijo William Lawrence, lograron un avance definitivo para la cristalografía. Con base en experimentos realizados por Lawrence, Bragg construyó el primer difractómetro de rayos. El instrumento permitía dirigir los rayos X hacia la superficie del cristal en cualquier ángulo y registraba la intensidad de los haces difractados valiéndose de un detector de radiación, que tornó más sencillo y preciso al método. El material analizado puede ser de origen orgánico o inorgánico. Algunos de ellos no son obviamente cristalinos, y a menudo es preciso utilizar complicadas técnicas para cristalizar lo que se desea estudiar, como en el caso de una proteína, por ejemplo.

Rosalind Franklin, autora de la imagen pionera del ADN por difracción de rayos X, que inspiró a Crick y Watson

King's College London Rosalind Franklin, autora de la imagen pionera del ADN por difracción de rayos X, que inspiró a Crick y WatsonKing's College London

Luego de desarrollar el difractómetro, los Bragg lo utilizaron para descifrar la estructura del diamante, en 1913. Ese trabajo marcó el comienzo de la cristalografía de rayos X. Durante los años posteriores, muchos otros físicos y químicos repitieron el mismo trabajo con los más diversos materiales. Uno de los mejores ejemplos es el de la química británica Dorothy Hodgkin, quien determinó la estructura de la penicilina en 1945, de la vitamina B12, en 1957 y de la insulina, en 1969. Recientemente, en 2009, Ada Yonath, Thomas Steitz y V. Ramakrishnan caracterizaron al ribosoma, responsable de la síntesis de las proteínas. Todos ellos obtuvieron el premio Nobel de Física, Química o Fisiología y Medicina, siendo Lawrence Bragg, hasta hoy, el más joven galardonado, a los 25 años, en 1915. La excepción fue Rosalind Franklin, quien ya había fallecido cuando Crick, Watson y Wilkins fueron premiados, en 1962.

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