{"id":60402,"date":"2012-11-17T15:50:37","date_gmt":"2012-11-17T17:50:37","guid":{"rendered":"http:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/?p=60402"},"modified":"2017-03-06T13:18:56","modified_gmt":"2017-03-06T16:18:56","slug":"limpieza-molecular","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/limpieza-molecular\/","title":{"rendered":"Limpieza molecular"},"content":{"rendered":"

\"053_Hemoglobina_201\"Nature<\/span><\/a>Un equipo formado por ocho investigadores daneses y noruegos y un brasile\u00f1o logr\u00f3 un objetivo buscado desde los a\u00f1os 1960: resolver a nivel at\u00f3mico la estructura de las prote\u00ednas que se combinan para evitar que la hemoglobina \u2013la prote\u00edna que transporta ox\u00edgeno y que aporta el color rojo a la sangre\u2013 alcance concentraciones t\u00f3xicas para el organismo y capaces de da\u00f1ar los \u00f3rganos del cuerpo. El trabajo se public\u00f3 en la edici\u00f3n del 20 de septiembre de la revista Nature<\/em>. Seg\u00fan el profesor Cristiano Luis Pinto de Oliveira, del Instituto de F\u00edsica de la Universidad de S\u00e3o Paulo (IF-USP), quien particip\u00f3 en el estudio, el descubrimiento podr\u00e1 contribuir al desarrollo de remedios que alivien las crisis de intoxicaci\u00f3n por hemoglobina que padecen los portadores de paludismo y enfermedades cong\u00e9nitas de la sangre.<\/p>\n

Las mol\u00e9culas de hemoglobina, transportadas por los hemat\u00edes, los gl\u00f3bulos rojos de la sangre, est\u00e1n formadas por cuatro subunidades, que contiene cada una un i\u00f3n de hierro que reacciona f\u00e1cilmente con otros elementos qu\u00edmicos, especialmente con los \u00e1tomos de ox\u00edgeno. Esto hace de la hemoglobina la principal difusora del ox\u00edgeno por los tejidos del cuerpo.<\/p>\n

Empero, cuando esta prote\u00edna sale de los hemat\u00edes, se separa en dos d\u00edmeros (cada uno con dos subunidades), dejando muy expuestos a los iones de hierro. Las altas concentraciones de hemoglobina en esta forma pueden ser muy t\u00f3xicas. El problema se agudiza en los ri\u00f1ones, donde esa mol\u00e9cula tiende a acumularse, dado que la funci\u00f3n del \u00f3rgano es depurar la sangre. Tambi\u00e9n sufren con esa perturbaci\u00f3n los pacientes con ciertas enfermedades hereditarias y los portadores del par\u00e1sito que causa el paludismo, cuyos hemat\u00edes se rompen constantemente liberando un exceso de hemoglobina en el plasma.<\/p>\n

El organismo humano cuenta con un mecanismo natural para eliminar el exceso de esa prote\u00edna. En la sangre circula otra prote\u00edna, la haptoglobina, que se une a los d\u00edmeros de la hemoglobina, encerrando y neutralizando sus iones de hierro. Este complejo hemoglobina-haptoglobina (Hb-Hp) es a su vez extra\u00eddo de la sangre por las c\u00e9lulas denominadas macr\u00f3fagos. Estas c\u00e9lulas hacen eso por medio de prote\u00ednas llamadas receptores CD 163. A trav\u00e9s de una conexi\u00f3n con sitios espec\u00edficos, los receptores \u201ccapturan\u201d y retiran los complejos Hb-Hp de la circulaci\u00f3n sangu\u00ednea.<\/p>\n

La estructura \u00e1tomo por \u00e1tomo de la hemoglobina se conoce desde 1959, cuando cient\u00edficos lograron hacer crecer un cristal de la macromol\u00e9cula y observar c\u00f3mo es que ella interfiere en el paso de los rayos X, un fen\u00f3meno conocido como difracci\u00f3n. Pero hasta hace poco no fue posible hacer lo mismo con la haptoglobina y el complejo Hb-Hp. \u201cLa principal dificultad consist\u00eda en la forma peculiar de la haptoglobina, dif\u00edcil de cristalizar\u201d, explica Oliveira.<\/p>\n

Coordinados por el biom\u00e9dico Soeren Moestrup, de la Universidad de Aarhus, en Dinamarca, los investigadores comenzaron en 2006 la b\u00fasqueda de la condici\u00f3n ideal para purificar y cristalizar las sustancias deseadas. El esfuerzo implic\u00f3 diversas t\u00e9cnicas bioqu\u00edmicas y biof\u00edsicas. Oliveira colabor\u00f3 con el an\u00e1lisis de la difusi\u00f3n de los rayos X se por las mol\u00e9culas en una soluci\u00f3n acuosa. La t\u00e9cnica permiti\u00f3 confirmar que el formato de las c\u00e9lulas cristalizadas es el mismo de aqu\u00e9llas disueltas en agua. Las estructuras en alta resoluci\u00f3n obtenidas revelan c\u00f3mo se forma la haptoglobina a partir de dos subunidades (en azul claro y azul oscuro en la figura<\/em><\/a>), conectadas en una forma nunca vista antes en prote\u00ednas. Incluso muestran c\u00f3mo se forma el complejo Hb-Hp y c\u00f3mo \u00e9ste se conecta con los receptores CD 163.<\/p>\n

Art\u00edculo cient\u00edfico<\/em>
\nANDERSEN, C.B.F. et al.<\/em> Structure of the haptoglobin\u2013haemoglobin complex<\/a>. Nature<\/strong>. \u00a0v. 489. 20 sept. 2012.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"Estructura de las prote\u00ednas neutralizan la hemoglobina","protected":false},"author":14,"featured_media":0,"comment_status":"open","ping_status":"open","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"_acf_changed":false,"_exactmetrics_skip_tracking":false,"_exactmetrics_sitenote_active":false,"_exactmetrics_sitenote_note":"","_exactmetrics_sitenote_category":0,"footnotes":""},"categories":[181],"tags":[278,304,328],"coauthors":[103],"class_list":["post-60402","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-ciencia-es","tag-biologia-es","tag-fisica-es","tag-quimica-es"],"acf":[],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/60402","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/users\/14"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=60402"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/60402\/revisions"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=60402"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=60402"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=60402"},{"taxonomy":"author","embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/coauthors?post=60402"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}