La incesante b\u00fasqueda de explicaciones cient\u00edficas para el origen de la vida comenz\u00f3 con Louis Pasteur, el qu\u00edmico franc\u00e9s que hace un siglo y medio prob\u00f3 que los seres vivos nacen necesariamente de su propia especie. En el siglo XIX, se cre\u00eda que los hongos, los insectos y los escorpiones podr\u00edan surgir espont\u00e1neamente de la basura o de animales en descomposici\u00f3n. Las dudas sobre el origen de la vida que persisten actualmente remiten, curiosamente, a una propiedad qu\u00edmica descubierta por el propio Pasteur: existen mol\u00e9culas formadas por los mismos elementos y uniones qu\u00edmicas, pero que se presentan en dos tipos diferentes, que apuntan en direcciones contrarias -uno hacia la izquierda, otro hacia la derecha-, como si estuvieran frente a su propia imagen reflejada en el espejo.<\/p>\n
Un fen\u00f3meno que envuelve a esas formas espejadas y que a\u00fan intriga a los cient\u00edficos es la formaci\u00f3n de las prote\u00ednas, mol\u00e9culas formadas por bloques menores, los amino\u00e1cidos, y esenciales para cualquier ser vivo. Forman parte de la estructura de los cromosomas, controlan la expresi\u00f3n de los genes, hacen posible la divisi\u00f3n celular, regulan la producci\u00f3n de energ\u00eda, act\u00faan en la diferenciaci\u00f3n de las c\u00e9lulas que formar\u00e1n los tejidos, participan del desarrollo embrionario y, en \u00faltima instancia, determinan de qu\u00e9 manera los organismos se forman, crecen y mueren.<\/p>\n
Pues bien, en la formaci\u00f3n de las prote\u00ednas participan solamente los amino\u00e1cidos zurdos, qu\u00edmicamente llamados lev\u00f3giros o simplemente L. Las mol\u00e9culas diestras, conocidas como dextr\u00f3giros, o D, son sencillamente eliminadas del juego, aunque las dos formas aparecen juntas y en proporciones iguales en la naturaleza. Pero, \u00bfc\u00f3mo se separan los amino\u00e1cidos, antes de formar las prote\u00ednas, y por qu\u00e9 solamente los zurdos triunfan? El qu\u00edmico Marcos Eberlin, de la Universidad Estadual de Campinas (Unicamp), tiene algunas respuestas para la primera parte de esa pregunta.<\/p>\n
Por medio de la espectrometr\u00eda de masas, una t\u00e9cnica de an\u00e1lisis qu\u00edmico que permite visualizar con precisi\u00f3n el universo molecular, las equipos de Eberlin y del norteamericano Robert Cooks, de la Universidad de Purdue, Estados Unidos, detectaron un proceso jam\u00e1s antes observado: la atracci\u00f3n de amino\u00e1cidos zurdos (L) y diestros (D) por parte de sus semejantes. Esa forma de organizaci\u00f3n, que permite comprender la separaci\u00f3n entre estas mol\u00e9culas en un momento anterior a la s\u00edntesis de prote\u00ednas, se debe principalmente a la geometr\u00eda: los encajes son tan selectivos que impiden que los amino\u00e1cidos L se mezclen con los D. Tanto los amino\u00e1cidos zurdos como los diestros forman estructuras cil\u00edndricas, diferenciadas tan solo por el hecho de ser espejadas, con ocho amino\u00e1cidos del mismo tipo.<\/p>\n
Son los llamados oct\u00e1meros, como el de la ilustraci\u00f3n de esta p\u00e1gina, que representa la serina, uno de los 20 amino\u00e1cidos esenciales que, en diferentes combinaciones, forman miles de prote\u00ednas en plantas y animales. Los oct\u00e1meros se conectan entre s\u00ed a trav\u00e9s de las llamadas uniones de hidr\u00f3geno, como las que mantienen unidas a las mol\u00e9culas de agua, y forman estructuras cada vez mayores. “Fue literalmente un hallazgo, un primer paso para entender por qu\u00e9 solamente las mol\u00e9culas L participan en la formaci\u00f3n de las prote\u00ednas”, comenta Eberlin, que coordina el Laboratorio Thomson de Espectrometr\u00eda de Masas del Instituto de Qu\u00edmica.<\/p>\n
Las informaciones suministradas por el espectr\u00f3metro y las simulaciones computacionales realizadas por F\u00e1bio Gozzo, qu\u00edmico del equipo del Laboratorio Thomson, permiten ver los aglomerados de serinas como si las mol\u00e9culas estuvieran jugando a la ronda, pero dando solamente la mano izquierda, en el caso de los L, con los encajes ajustados en los costados de la estructura cil\u00edndrica. Si uno de los miembros sale del grupo y el sustituto solamente puede dar la mano derecha, se rompe el encadenamiento. “El proceso de selecci\u00f3n qu\u00edmica de los amino\u00e1cidos es una consecuencia de ese ordenamiento tridimensional perfecto”, subraya Eberlin. “Todas las mol\u00e9culas apuntan en la misma direcci\u00f3n. Si se altera la din\u00e1mica, el c\u00edrculo no se cierra a la perfecci\u00f3n. Por tal motivo, las diferentes son excluidas.”<\/p>\n
Otra sorpresa consisti\u00f3 en observar que el cilindro de serina L, puesto en contacto con las formas L y D de otro amino\u00e1cido, capturaba \u00fanicamente mol\u00e9culas L. Este proceso -tambi\u00e9n in\u00e9dito-, descrito en un art\u00edculo publicado en mayo en la edici\u00f3n internacional de la revista alemana\u00a0Angewandte Chemie<\/em> , fue denominado como transmisi\u00f3n de quiralidad. Quiralidad (del griegochiros<\/em> , mano) es el fen\u00f3meno descrito por Pasteur en el \u00e1cido tart\u00e1rico: las mol\u00e9culas, cuando se superponen, forman un dibujo parecido al que aparece cuando colocamos una mano al lado de la otra, con la palma y los pulgares dispuestos hacia adelante. “Observamos tambi\u00e9n un mecanismo in\u00e9dito de propagaci\u00f3n de la quiralidad de la serina en otros amino\u00e1cidos naturales quirales, como la ciste\u00edna, la asparagina, la leucina, el aspartato y la metionina”, informa Eberlin.<\/p>\n Contaminantes y sangre La Fims viene a ser como la hija menor de otras t\u00e9cnicas para el an\u00e1lisis de contaminantes desarrolladas en el mismo laboratorio. La primera de \u00e9stas es la espectrometr\u00eda de masas por introducci\u00f3n v\u00eda membrana con aprisionamiento criog\u00e9nico (CT-Mims), que se vale de una membrana de silicona acoplada al espectr\u00f3metro para separar contaminantes y retener el agua. Ese proceso aumenta la sensibilidad hasta cien veces, y en pocos minutos se conoce la concentraci\u00f3n de cloroformo, benceno y tolueno en agua, por ejemplo.<\/p>\n Existen tambi\u00e9n innovaciones relacionadas directamente con la salud humana. El a\u00f1o pasado, en el marco de una asociaci\u00f3n con Nelci Fenalti H\u00f6ehr, de la Facultad de Ciencias M\u00e9dicas (FCM) de la Unicamp, se lleg\u00f3 al uso de una derivaci\u00f3n de una t\u00e9cnica creada en el propio laboratorio para determinar la cantidad de ciste\u00edna y de homociste\u00edna en la sangre. Los dos amino\u00e1cidos, que en concentraciones elevadas, representan un factor de riesgo para enfermedades cardiovasculares, son capturados en el plasma sangu\u00edneo por la membrana de silicona. Nelci manda muestras de sangre al Instituto de Qu\u00edmica, y en minutos el espectr\u00f3metro suministra el resultado. “Nuestra meta es ofrecer ese servicio como rutina en el complejo hospitalario de la Facultad de Ciencias M\u00e9dicas”, afirma Nelci.<\/p>\n “Una vez superadas las limitaciones, ya podemos trabajar con cualquier tipo de mol\u00e9cula, desde las peque\u00f1as hasta los pol\u00edmeros, sales, az\u00facares, p\u00e9ptidos, prote\u00ednas y mol\u00e9culas gigantescas; hasta un virus intacto, inclusive”, afirma Eberlin. Esto significa, sin lugar a dudas, un avance important\u00edsimo, para una t\u00e9cnica creada a comienzos del siglo pasado por el f\u00edsico brit\u00e1nico Joseph John Thomson (1856-1940), el mismo que inspir\u00f3 el nombre del laboratorio de la Unicamp. La espectrometr\u00eda de masas es indispensable en los laboratorios de qu\u00edmica y f\u00edsica desde que surgi\u00f3, pues permite aislar estructuras at\u00f3micas y moleculares, siempre y cuando \u00e9stas est\u00e9n aisladas, por tanto en forma gaseosa, y ionizadas (con carga positiva o negativa). De este modo, es posible medir sus propiedades, como la masa, las uniones qu\u00edmicas, la acidez, la reactividad y las estructuras.<\/p>\n Piloto en peligro Para avanzar, se requer\u00eda invertir el orden: primero ionizar y luego volatilizar. Y eso fue lo que hizo el qu\u00edmico norteamericano John Fenn al final de los a\u00f1os 80. Fenn, que trabaja actualmente en la Virginia Commonwealth University, de Estados Unidos, cre\u00f3 la t\u00e9cnica de Electrospray, que les permiti\u00f3 a los investigadores de la Unicamp y de Purdue descubrir las formas de organizaci\u00f3n de los amino\u00e1cidos. Primero, ellos colocaran las mol\u00e9culas de serina en agua. Con la soluci\u00f3n, hicieron unspray<\/em> electrol\u00edtico (una especie de aerosol formado por gotas min\u00fasculas y cargadas positiva o negativamente). Con el calentamiento y la evaporaci\u00f3n del agua, las gotas disminuyeron de volumen -y los oct\u00e1meros de serina pasaran a repelerse tan fuertemente que, en determinado momento, fueron literalmente eyectados de las gotas a la fase gaseosa -sin descomponerse, como ciertamente suceder\u00eda con la t\u00e9cnica anterior de ionizaci\u00f3n. “Es un proceso que guarda una cierta semejanza con lo que sucede cuando un piloto de un avi\u00f3n presiente el peligro y se eyecta al espacio desde la aeronave”, compara Eberlin.<\/p>\n Tanto las versiones zurdas como las diestras de la serina participaron en el experimento. Como ambas presentan la misma masa molecular, a la serina L se le adicion\u00f3 un is\u00f3topo de carbono de masa 13, de manera tal de diferenciar ambas formas. Una vez colocadas en agua de manera aleatoria, las mol\u00e9culas sorprendentemente reconocen a sus semejantes y originan dos conjuntos de ocho mol\u00e9culas: los oct\u00e1meros, uno conteniendo solamente serinas D y otros reuniendo solamente L. Los investigadores observaron tambi\u00e9n la uni\u00f3n entre los oct\u00e1meros gemelos, que origina estructuras que re\u00fanen 16, luego 32 y a continuaci\u00f3n 64 amino\u00e1cidos -y as\u00ed sucesivamente. “Para la serina, el ocho es un n\u00famero m\u00e1gico”, afirma Eberlin.<\/p>\n Los avances de la espectrometr\u00eda de masas podr\u00e1n tambi\u00e9n solucionar la segunda parte de la pregunta: \u00bfpor qu\u00e9 los organismos vivos seleccionan \u00fanicamente el conjunto de amino\u00e1cidos izquierdos en la construcci\u00f3n de las prote\u00ednas, dejando a los derechos s\u00f3lo observando el juego? En busca de la respuesta, el equipo de Arnaldo Naves de Brito, del Laboratorio Nacional de Luz Sincrotr\u00f3n (LNLS), trabaja en colaboraci\u00f3n con el Laboratorio Thomson. Brito, animado y con confianza, dice que los resultados del estudio se conocer\u00e1n en breve.<\/p>\n La dificultad no reside tan solo en reproducir el ambiente terrestre primitivo, cuando se habr\u00edan dado la separaci\u00f3n y la selecci\u00f3n por vez primera. El obst\u00e1culo mayor lo constituyen las propiedades qu\u00edmicas y f\u00edsicas de las mol\u00e9culas L y D -son casi id\u00e9nticas y no indican con claridad los caminos de investigaci\u00f3n que deben seguirse. Incluso se piensa en otro escenario para los encajes primordiales. “La selecci\u00f3n de amino\u00e1cidos pueden haber sucedido en la Tierra o en otra regi\u00f3n del universo, como en los meteoritos o los cometas, llegando ac\u00e1 con posterioridad”, afirma Ricardo de Carvalho Ferreira, investigador de la Universidad Federal de Pernambuco (UFPE), que ya en la d\u00e9cada del 50 se dedicaba a estudiar los sistemas quirales. Pese a las trampas, la tarea puede ser gratificante. “Estamos intentando entender la arquitectura qu\u00edmica de los seres vivos”, dice Eberlin.<\/p>\n El Proyecto<\/strong>
\n<\/strong>Los descubrimientos solamente fueron posibles con los perfeccionamientos de la espectrometr\u00eda de masas, una t\u00e9cnica vers\u00e1til, aplicada, por ejemplo, en ex\u00e1menes\u00a0antidoping<\/em> , en el control de calidad de los combustibles e incluso en el secuenciamento del conjunto de prote\u00ednas de un organismo (proteoma). Con dicha t\u00e9cnica, el equipo de Eberlin no solamente devela la organizaci\u00f3n de las mol\u00e9culas esenciales para la vida. Ampl\u00eda tambi\u00e9n el uso de la t\u00e9cnica, con sucesivas innovaciones. Una de las m\u00e1s recientes es un m\u00e9todo de an\u00e1lisis de contaminantes, derivado de la espectrometr\u00eda de masas convencional, pero con una innovaci\u00f3n: \u00e9ste utiliza una fibra recubierta de silicona que, luego de una exposici\u00f3n de tan solo un minuto, absorbe los contaminantes del aire, del vapor y de l\u00edquidos. La fibra facilita la captaci\u00f3n, el transporte y la evaluaci\u00f3n de las sustancias, luego trasladadas al espectr\u00f3metro, en el cual son examinadas. La descripci\u00f3n de esa t\u00e9cnica, llamada espectrometria de masas por introducci\u00f3n v\u00eda fibra (Fims), ser\u00e1 publicada en breve en\u00a0Analytical Chemistry<\/em> .<\/p>\n
\n<\/strong>Al principio, el orden de los procedimientos adoptados durante los an\u00e1lisis limitaba las aplicaciones: la observaci\u00f3n solamente puede hacerse cuando las mol\u00e9culas se volatilizan y reciben una carga el\u00e9ctrica positiva o negativa. Ese procedimiento es esencial, porque \u00fanicamente pueden separarse y orientarse las mol\u00e9culas con carga positiva o negativa – las neutras escapan al control. No obstante, hasta comienzos de la d\u00e9cada de 90, era necesario que la mol\u00e9cula primero se vaporizase dentro del equipamiento, a una temperatura de hasta 300\u00baC, para luego ser ionizada. Los an\u00e1lisis se restring\u00edan a las sustancias org\u00e1nicas volatilizables y relativamente peque\u00f1as. Ni pensar en az\u00facares o prote\u00ednas, que se descomponen cuando son sometidas a elevaciones de temperatura, antes de alcanzar la fase de vapor.<\/p>\n
\nT\u00e9cnicas Modernas en Espectrometr\u00eda de Masas y sus Aplicaciones en Qu\u00edmica y Bioqu\u00edmica<\/em>
\nModalidad<\/strong>
\nProyecto tem\u00e1tico
\nCoordinador<\/strong>
\nMarcos Nogueira Eberlin – Instituto de Qu\u00edmica de la Unicamp
\nInversi\u00f3n<\/strong>
\nR$ 1.211.117,27<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"Un estudio de la Unicamp explica de que manera se organizan los amino\u00e1cidos al momento de formar las prote\u00ednas de todos los seres vivos","protected":false},"author":18,"featured_media":0,"comment_status":"closed","ping_status":"closed","sticky":false,"template":"","format":"standard","meta":{"_acf_changed":false,"_exactmetrics_skip_tracking":false,"_exactmetrics_sitenote_active":false,"_exactmetrics_sitenote_note":"","_exactmetrics_sitenote_category":0,"footnotes":""},"categories":[181],"tags":[],"coauthors":[109],"class_list":["post-75575","post","type-post","status-publish","format-standard","hentry","category-ciencia-es"],"acf":[],"_links":{"self":[{"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/75575","targetHints":{"allow":["GET"]}}],"collection":[{"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts"}],"about":[{"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/types\/post"}],"author":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/users\/18"}],"replies":[{"embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/comments?post=75575"}],"version-history":[{"count":0,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/posts\/75575\/revisions"}],"wp:attachment":[{"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/media?parent=75575"}],"wp:term":[{"taxonomy":"category","embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/categories?post=75575"},{"taxonomy":"post_tag","embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/tags?post=75575"},{"taxonomy":"author","embeddable":true,"href":"https:\/\/revistapesquisa.fapesp.br\/es\/wp-json\/wp\/v2\/coauthors?post=75575"}],"curies":[{"name":"wp","href":"https:\/\/api.w.org\/{rel}","templated":true}]}}