IMAGENES ULTRAFAST LASER X-RAY GROUP / UNIVERSITY OF SOUTHAMPTONPerfil de energía del haz de rayos XIMAGENES ULTRAFAST LASER X-RAY GROUP / UNIVERSITY OF SOUTHAMPTON
La fuente de láser del laboratorio del químico Jeremy Frey, en la Universidad de Southampton, sur de Inglaterra, es como cualquier otra encontrada en los centros de investigación del mundo. Pero tiene una finalidad poco usual. Construida por un equipo de investigadores, del cual participó la física Ana Maria de Paula, el equipo, con un costo de casi 4 millones de reales es uno de los cinco desarrollados en el mundo en los últimos años para generar una fuente muy especial de luz: rayos X de pulsos ultra rápidos, una poderosa herramienta para investigar la estructura espacial de moléculas como las proteínas, esenciales en la composición y el funcionamiento de los organismos vivos.
El equipamiento instalado sobre una mesa en forma de U emite un haz de luz verdoso que es filtrado y amplificado al atravesar un pequeño cristal de zafiro y titanio hasta tornarse 10 mil millones de veces más potente que una lámpara común. Concentrada en un haz que pulsa durante algunos trillonésimos de segundo (fentosegundos), esa energía, correspondiente a la producida en un segundo por cien centrales hidroeléctricas como la de Itaipú, excita las moléculas de un gas confinado en un delgado tubo de vidrio, que pasa a emitir rayos X de pulsos ultrarrápidos, con pocos fentosegundos de duración. Así como el láser que los generó, los rayos X del laboratorio de Frey se propagan en un único sentido.
Sólo el montaje del equipamiento, que insumió casi tres años, fue motivo de festejo para el equipo de investigadores. Pero faltaba conocer en detalle las características de la radiación electromagnética por él generada. En el caso de Southampton, los investigadores ya imaginaban que el haz de rayos X estaba conformado por radiación con longitud de onda de entre 10 y 50 nanómetros (millonésimos de milímetro). Esa variación, que en el espectro visible de la luz representaría suaves graduaciones de un mismo color, corresponde a los denominados rayos X moles. Esa forma de radiación penetra menos de un milímetro en la materia densa como la tabla de una mesa, pero consigue atravesar las moléculas diluidas en un líquido.
Antes que se pudiesen testear esos rayos X para revelar la estructura de los compuestos químicos, sin embargo, era necesario descubrir como las diferentes longitudes de onda que los conforman se distribuyen en el haz de luz. En un experimento concluido el año pasado, el equipo de Southampton apunto el haz de rayos X contra una hoja de aluminio sustentada por una finísima malla de hilos de níquel. Al atravesar las aberturas de esa trama, la luz se difumina de un modo bastante característico – en un fenómeno denominado difracción, descrito hace casi dos siglos por el físico francés Augustin Fresnel. A partir de una imagen de difracción, capturada en milésimas de segundo mediante una cámara especial, el equipo de Frey logró identificar cuales fracciones de los rayos X se producen con mayor intensidad y como se distribuyen en el haz de luz. Fue un gran avance, toda vez que, generalmente, sólo se consigue reconstruir el perfil de la energía de un haz de luz a partir de centenares de imágenes detectadas por un espectrómetro, en un procedimiento que puede llevar horas. “Desde el siglo XVIII se conoce como calcular la difracción de la luz”, comenta Ana Maria. “La dificultad residía en la obtención de una imagen con el registro de la intensidad de las diferentes longitudes de onda”, dice.
La región central del haz concentra rayos X con longitudes de onda que van de los 32 a los 37 nanómetros, con radiaciones de menor intensidad de 28 a 34 nanómetros distribuida alrededor, como describieran los investigadores en un artículo publicado en la edición de marzo de la revista Nature Physics. “Esa información es fundamental para descubrir como se difunde la luz al atravesar una proteína permitiendo así reconstruir su estructura tridimensional”, explica Ana Maria, profesora en la Universidad Federal de Minas Gerais e investigadora visitante en la Universidad de Southampton.
Tres dimensiones
En ese espectro de longitudes de onda, la radiación atraviesa los espacios libres entre los átomos que conforman una proteína, originando una imagen de claroscuros. A partir de esa imagen, es posible reconstruir la estructura tridimensional de la molécula. Mediante el nuevo equipamiento ya se reconstruyó la forma de micro esferas de los poliestirenos.
“Creemos que hacia el final del año será posible producir las primeras imágenes de proteínas diluidas en una suspensión”, dice Ana Maria. Si realmente funcionara, ese será un gran avance en relación con la técnica tradicionalmente utilizada para identificar la estructura espacial de las proteínas, información esencial para comprender el rol de esas moléculas en el organismo. Desde que el bioquímico austriaco Max Perutz se propuso descifrar la primera estructura de una proteína hace 70 años, utilizando la difracción de rayos X, la técnica evolucionó muy poco. En general, se hace que un haz de rayos X muy potente, generado en carísimas fuentes de luz sincrotrón, atraviese el cristal de una proteína, formado por moléculas agrupadas a la misma distancia unas de otras. Y la mayor dificultad reside justamente en crear ese cristal, producido mediante un proceso que aún se basa en la tentativa y el error (ver Pesquisa FAPESP, edición nº 113).
Además de permitir identificar la estructura de las proteínas diluidas en agua, situación similar a la observada en los seres vivos, la nueva técnica presenta otra ventaja. Producidos en pulsos ultra rápidos, esos rayos X funcionarían como una especie de luz intermitente que permitiría filmar esas moléculas en movimiento, volviéndose sobre sí mismas, o combinándose con otras.
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